Питательные вещества, содержащиеся в пище, не могут сразу усваиваться организмом. Их нужно разбить на более мелкие части с помощью различных ферментов. В случае белков определенные ферменты помогают расщеплять их на аминокислоты, которые затем используются организмом. Эти ферменты бывают двух типов, а именно химотрипсин и трипсин.
Химотрипсин против трипсина
Разница между химотрипсином и трипсином заключается в том, что химотрипсин работает только с определенными ароматическими аминокислотами, которые включают тирозин, триптофан и фенилаланин, тогда как трипсин работает только с основными аминокислотами, включая аргинин и лизин. Каждая из этих аминокислот выбирается ферментами в соответствии с их структурой и размером.
Химотрипсин - это фермент, который существенно помогает процессу пищеварения, расщепляя белки. Он секретируется поджелудочной железой в составе панкреатического сока. Фермент активируется его предшественником, который называется химотрипсиногеном. Это неактивный фермент, который функционирует только в присутствии трипсина.
Между тем, трипсин - это еще один вид пищеварительного фермента, который работает с разными аминокислотами. Он также вырабатывается поджелудочной железой. Однако большая часть его работы осуществляется в тонком кишечнике. Его предшественник - неактивный фермент трипсиноген. Неактивный фермент функционирует только в присутствии энтерокиназы.
Таблица сравнения химотрипсина и трипсина
| Параметры сравнения | Химотрипсин | Трипсин |
| Открытие | Он был открыт в 1900-х годах. | Он был открыт в 1876 году. |
| Значение | Это пищеварительный фермент, который расщепляет ароматические аминокислоты. | Это пищеварительный фермент, который расщепляет основные аминокислоты. |
| Предшественник | Его предшественник - неактивный фермент химотрипсиноген. | Его предшественник - неактивный фермент трипсиноген. |
| Активация | Его предшественник активируется с помощью трипсина. | Его предшественник активируется с помощью энтерокиназы. |
| Аминокислоты | Он выбирает аминокислоты, включая тирозин, триптофан и фенилаланин. | Он выбирает аминокислоты, включая аргинин и лизин. |
| Использует | Его можно использовать для картирования пептидов, синтеза пептидов, анализа и даже снятия отпечатков пальцев. | Его можно использовать для диссоциации тканей, выделения митохондрий и сбора клеток. |
| Ингибиторы | Его ингибиторы включают бензамидин, апротинин, DFP, EDTA, Ag + и др. | Его ингибиторы включают бороновые кислоты, пептидилальдегиды, производные кумарина и др. |
Что такое химотрипсин?
Химотрипсин - это пищеварительный фермент, который был впервые обнаружен в 1900-х годах. Он является частью семейства сериновых протеаз и относится к категории эндопептидаз. Фермент имеет молекулярную массу 25,6 кДа. Его предшественник называется химотрипсиноген. Это неактивный фермент, который активируется с помощью трипсина. Когда это происходит, химотрипсин образуется и высвобождается из поджелудочной железы в составе панкреатического сока.
У каждого фермента есть активный центр внутри, который построен для определенных структур и размеров, чтобы поместиться внутри. Это означает, что фермент должен выбрать определенные виды аминокислот, которые могут поместиться в них. В случае химотрипсина выбираются только ароматические аминокислоты. К ним относятся тирозин, триптофан и фенилаланин. Как только они попадают в активный центр ферментов, их пептидные связи разрываются, так что они могут перевариваться.
Эти ферменты служат множеству целей в медицинских исследованиях и исследованиях Вито. Они используются для картирования пептидов, синтеза пептидов, анализа и даже снятия отпечатков пальцев. Также существуют определенные ингибиторы, которые связываются с химотрипсином, снижая его активность. К ним относятся бензамидин, апротинин, DFP, EDTA, Ag + и т. Д. Они часто встречаются в добавках, которые назначают людям с дисфункциональными ферментами химотрипсина.
Что такое трипсин?
Трипсин - еще один пищеварительный фермент, но он был открыт задолго до этого, в 1876 году. Он также принадлежит к семейству сериновых протеаз, но попадает в категорию глобулярных белков. Молекулярная масса трипсина составляет 23,3 кДа. Его функция - разрывать пептидные связи в аминокислотах.
Фермент высвобождается из поджелудочной железы из своего предшественника, называемого трипсиногеном. Этот неактивный фермент вступает в контакт с энтерокиназой для активации. Как только это происходит, он попадает в тонкий кишечник, где и функционирует в основном. Фермент выбирает только определенные основные аминокислоты в свой активный сайт. К ним относятся аргинин и лизин.
Существуют различные применения трипсина в диссоциации тканей, изоляции митохондрий и сборе клеток. Он также имеет несколько ингибиторов, включая бороновые кислоты, пептидилальдегиды, производные кумарина и т. Д. Они содержатся в различных добавках, которые имеют множество медицинских применений.
Трипсин бывает двух основных типов. К ним относятся альфа-трипсин и бета-трипсин. Каждый из них имеет разную структуру и функционирует при разном пороге термостабильности. Однако оба их активных центра содержат аспарагиновую кислоту, гистидин и серин, которые помогают во всем процессе расщепления аминокислот. Они делают это, отщепляя c-концевой конец, на котором есть углерод.
Основные различия между химотрипсином и трипсином
- Химотрипсин был открыт в 1900-х годах, тогда как трипсин был открыт в 1876 году.
- Химотрипсин - это пищеварительный фермент, который разрушает ароматические аминокислоты, тогда как трипсин - пищеварительный фермент, который разрушает основные аминокислоты.
- Химотрипсин выбирает аминокислоты, включая тирозин, триптофан и фенилаланин, тогда как трипсин выбирает аминокислоты, включая аргинин и лизин.
- Предшественник химотрипсина - это неактивный фермент, называемый химотрипсиногеном, тогда как предшественник трипсина - неактивный фермент, называемый трипсиногеном.
- Предшественник химотрипсина активируется с помощью трипсина, тогда как предшественник трипсина активируется с помощью энтерокиназы.
- Химотрипсин можно использовать для картирования пептидов, синтеза пептидов, анализа и даже снятия отпечатков пальцев, тогда как трипсин можно использовать для диссоциации тканей, выделения митохондрий и сбора клеток.
- Ингибиторы химотрипсина включают бензамидин, апротинин, DFP, EDTA, Ag + и т. Д., Тогда как ингибиторы трипсина включают бороновые кислоты, пептидилальдегиды, производные кумарина и т. Д.
Вывод
Понимание того, что такое химотрипсин и трипсин, может быть трудным для людей, которые не регулярно вникают в научные исследования. Однако знание различий между ними может помочь прояснить этот вопрос. Наиболее заметным отличительным фактором между ними является то, что химотрипсин работает только с ароматическими аминокислотами, тогда как трипсин работает с основными аминокислотами.
Еще одно заметное отличие состоит в том, что оба они имеют разные предшественники, которые активируются только определенными ферментами. Однако неактивный фермент химотрипсина активируется трипсином. Наконец, оба фермента имеют разные структуры и массы. Они используются для разных целей в различных медицинских исследованиях и процессах.
